Зрительная фототрансдукция представляет собой комплекс процессов, который отвечает за изменение (фототрансформацию) пигментов и последующую их регенерацию. Необходимо это для передачи информации из внешнего мира к нейронам. Благодаря биохимическим процессам, при влиянии света с различной длиной волны, возникают структурные изменения в строении пигментов, которые находятся в бислойном липидном участке мембран внешней доли фоторецептора.

Изменения в фоторецепторах

Фоторецепторы всех позвоночных животных, включая человека, могут реагировать на световые лучи путем изменения фотопигментов, которые располагаются в бислойных мембранах в области внешней доли колбочек и палочек.

Сам зрительный пигмент представляет собой белок (опсин), который является производным витамина А. Сам бета-каротин содержится в пищевых продуктах, а также синтезируется в клетказ сетчатки (фоторецептоный слой). Эти опсины ил хромофоры в связанном состоянии локализуются в глубине биполярных дисков в зоне внешних долей фоторецепторов.

Около половины опсинов приходится на бислойный липидный слой, который связан снаружи короткими петлями белка. Каждая молекула родопсина имеет в своем составе семь трасмембранных участков, которые окружают хромофор в бислое. Хромофор располагается горизонтально в мембране фоторецептора. Внешний диск мембранного участка имеет большое количество зрительных молекул пигмента. После того, как был поглощен фотон света, вещество пигмента переходит из одной изоформы в другую. В результате этого молекула претерпевает конформационные изменения, а структура рецептора восстанавливается. При этом метародопсин активирует G-белок, что запускает каскад биохимических реакций.

Фотоны света воздействуют на зрительный пигмент, что приводит к активации каскада реакций: фотон - родопсин - метародопсин - трансдуцин - фермент, который гидролизует цГМФ.В результате этого каскада формируется закрывающаяся мембрана на внешнем рецепторе, которая связана с цГМФ и отвечает за работу катионного канала.

В темноте через открытые каналы проникают катионы (в основном ионы натрия), которые приводят к частичной деполяризации ячейки фоторецептора. При этом этот фоторецептор выбрасывает медиатор (глутамат аминокислоты), который воздействует на инаптические окончания нейронов второго порядка. При незначательном световом возбуждении молекула родопсина изомеризуется в активную форму. Это приводит к закрытию ионного трансмембранного канала, и, соответственно, останавливает катионный поток. В результате клетка фоторецептора гиперполяризуется, а медиаторы перестают выделяться в зоне контакта с нейронами второго порядка.

В темноте через трансммбранные каналы осуществляется поток ионов натрия (80%), кальция (15%), магния и других катионов. Чтобы удалить избыток кальция и натрия во время темноты, в клетках фоторецепторов действует катионный обменник. Ранее считалось, что кальций участвует в фотоизомерации родопсина. Однако в настоящее время получены доказательства того, что этот ион играет и другие роли в фототрансдукции. За счет присутствия достаточной концентрации кальция, палочковые фоторецепторы становятся более восприимчивыми к свету, а также значительно увеличивается восстановление этих клеток после освещения.

Колбочковые фоторецепторы способны приспособиться к уровню освещения, поэтому человеческий глаз способен воспринимать объекты при разном освещении (начиная от теней под деревом и заканчивая предметов, расположенных на блестящем освещенном снегу). Палочковые фоторецепторы имеют меньшую приспособляемость к уровню освещения (7-9 единиц и 2 единицы для колбочек и палочек, соответственно).

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек и палочек сетчатки глаза

К фотопигментам колбочкового и палочкового аппарата глаза относят:

• Йодопсин;
• Родопсин;
• Цианолаб.

Все эти пигменты отличаются друг от друга аминокислотами, которые входят в состав молекулы. В связи с этим пигменты поглощают определенную длину волны, точнее диапазон длин.

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек

В колбочках сетчатки глаза располагается йодопсин и разновидность йодопсина (цианолаб). Все выделяют три типа йодопсина, которые настроены на длину волны в 560 нм (красный), 530 нм (зеленый) и 420 нм (синий).

О существовании и идентификации цианолаба

Цианолаб представляет собой разновидность йодопсина. В сетчатке глаза синие колбочки располагаются регулярно в периферической зоне, зеленые и красные колбочки локализуются хаотично по всей поверхности сетчатки. При этом плотность распределения колбочек с зеленым пигментов больше, чем красных. Наименьшая плотность отмечается у синих колбочек.

В пользу теории трихромазии свидетельствуют следующие факты:

• Была определена спектральная чувствительность двух пигментов колбочки при помощи денситометрией.
• С использованием микроспектрометрии было определено три пигмента колбочкового аппарата.
• Был идентифицирован генетический код, ответственный за синтез красных, синих и зеленых колбочек.
• Ученым удалось изолировать колбочки и измерить их физиологический ответ на облучение светом с определенной длинной волны.

Теория трохромазии раньше была не в состоянии объяснить наличие четырех основных цветов (синий, желтый, красный, зеленый). Также было затруднительно объяснить, почему люди-дихроматы способны различать белый и желтый цвета. В настоящее время открыт новый фоторецептор сетчатки, в котором роль пигмента исполняет меланопсин. Это открытие расставило все по местам и помогло ответить на многие вопросы.

Также в недавних исследованиях при помощи флуоресцентного микроскопа были изучены срезы сетчатки птиц. При этом было выявлено четыре типа колбочек (фиолетовая, зеленая, красная и синяя). За счет оппонентного цветного зрения фоторецепторы и нейроны дополняют друг друга.

Фотопигмент палочек родопсин

Родопсин относится к семейству G-связанных белков, который так назван из-за механизма трансмембранной передачи сигнала. При этом в процесс вовлекаются G-белки, расположенные в примембранном пространстве. При исследовании родопсина была установлена структура этого пигмента. Это открытие очень важно для биологии и медицины, потому что родопсин является родоначальником в семействе GPCR-рецепторов. В связи с этим его строение используется в изучении всех остальных рецепторов, а также определяет функциональные возможности. Родопсин назван так, потому что имеет ярко-красную окраску (с греческого он дословно переводится как розовое зрение).

Дневное и ночное зрение

Изучая спектры поглощения родопсина, можно заметить, что восстановленный родопсин отвечает за восприятие света в условиях низкой освещенности. При дневном свете этот пигмент разлагается, и максимальная чувствительность родопсина смещается в синюю спектральную область. Это явление получило название эффект Пуркинье.

При ярком освещении палочка перестает воспринимать дневные лучи, а эту роль на себя берет колбочка. При этом происходит возбуждение фоторецепторов в трех областях спектра (синий, зеленый, красный). Далее эти сигналы преобразуются и направляются в центральные структуры мозга. В результате формируется цветное оптическое изображение. Для полного восстановления родопсина в условиях низкой освещенности требуется коло получаса. В течение всего этого времени происходит улучшение сумеречного зрения, которое достигает максимума по окончании периода восстановления пигмента.

Биохимик М.А. Островский провел ряд фундаментальных исследований и показал, что палочки, содержащие пигмент родопсин, участвуют в восприятии объектов в условиях низкого освещения и отвечают за ночное зрение, которое имеет черно-белую окраску.

Зрительный пигмент

структурно-функциональная единица светочувствительной мембраны фоторецепторов (См. Фоторецепторы)сетчатки глаза - палочек и колбочек. В З. п. осуществляется первый этап зрительного восприятия - поглощение квантов видимого света. Молекула З. п. (молярная масса около 40 000) состоит из хромофора, поглощающего свет, и опсина - комплекса белка и фосфолипидов. Хромофором всех З. п. служит альдегид витамина A 1 или A 2 - ретиналь или 3-дегидроретиналь. Два вида опсина (палочковый и колбочковый) и два вида ретиналя, соединяясь попарно, образуют 4 вида З. п., различающихся по спектру поглощения: родопсин (самый распространённый палочковый З. п.), или зрительный пурпур (максимум поглощения 500 нм ), иодопсин (562 нм ), порфиропсин (522 нм ) и цианопсин (620 нм ). Первичное фотохимическое звено в механизме зрения (См. Зрение) состоит в фотоизомеризации ретиналя, который под действием света меняет изогнутую конфигурацию на плоскую. За этой реакцией следует цепь темновых процессов, приводящих к возникновению зрительного рецепторного сигнала, который затем синаптически передаётся следующим нервным элементам сетчатки - биполярным и горизонтальным клеткам.

Лит.: Физиология сенсорных систем, ч. 1, Л., 1971, с. 88-125 (Руководство по физиологии); Wald G., The molecular basis of visual excitation, «Nature», 1968, v. 219.

М. А. Островский.

Большая советская энциклопедия. - М.: Советская энциклопедия . 1969-1978 .

Смотреть что такое "Зрительный пигмент" в других словарях:

Структурно функц. единица светочувствит. мембраны фоторецепторов сетчатки глаза палочек и колбочек. Молекула 3. п. состоит из хромофора, поглощающего свет, и опсина комплекса белка и фосфолипидов. Хромофор представлен альдегидом витамина A1… … Биологический энциклопедический словарь

Родопсин (зрительный пурпур) основной зрительный пигмент в составе палочек сетчатки глаза человека и животных. Относится к сложным белкам хромопротеинам. Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться … Википедия

ЗРИТЕЛЬНЫЙ(Е) ПИГМЕНТ(Ы) - См. фотопигмент … Толковый словарь по психологии

Содержащийся внутри палочек пигмент сетчатки глаза, в состав которого входит ретинальдегид (retinal) витамин А и белок. Наличие родопсина в сетчатке глаза необходимо для обеспечения нормального зрения при тусклом свете. Под воздействием света… … Медицинские термины

РОДОПСИН (RHODOPSIN), ПУРПУР ЗРИТЕЛЬНЫЙ - (visual purple) содержащийся внутри палочек пигмент сетчатки глаза, в состав которого входит ретинальдегид (retinal) витамин А и белок. Наличие родопсина в сетчатке глаза необходимо для обеспечения нормального зрения при тусклом свете. Под… … Толковый словарь по медицине

- (зрительный пурпур), светочувствит. сложный белок, осн. зрительный пигмент палочковых клеток сетчатки глаза у позвоночных животных и человека. Поглощая квант света (максимум поглощения ок. 500 нм), Р. распадается и вызывает возбуждение… … Естествознание. Энциклопедический словарь

- (зрительный пигмент), светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных. Р. гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс.; полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий… … Химическая энциклопедия

- (от греч. rhódon роза и ópsis зрение) зрительный пурпур, основной Зрительный пигмент палочек сетчатки позвоночных (кроме некоторых рыб и земноводных на ранних стадиях развития) и беспозвоночных животных. По химической… … Большая советская энциклопедия

- (зрительный пурпур), светочувствительный сложный белок, основной зрительный пигмент палочковых клеток сетчатки глаза у позвоночных животных и человека. Поглощая квант света (максимум поглощения около 500 нм), родопсин распадается и вызывает… … Энциклопедический словарь

Основная статья: Палочки (сетчатка) Родопсин (устаревшее, но до сих употребляющееся название зрительный пурпур) основной зрительный пигмент. Содержится в палочках сетчатки глаза морских беспозвоночных, рыб, почти всех наземных… … Википедия

Все зрительные пигменты представляют собой липохромопротеиды - комплексы глобулярного белка опсина, липида и хромофора ретиналя. Различают два типа ретиналя: ретиналь I (окисленная форма витамина и ретиналь II (окисленная форма витамина . В отличие от ретиналя I ретиналь II имеет необычную двойную связь в -иононовом кольце между третьим и четвертым атомами углерода. Общее представление о зрительных пигментах дает табл. 7.

Таблица 7. Типы зрительных пигментов

Рассмотрим теперь более подробно строение и свойства родопсина. Единодушного мнения о величине молекулярной массы белковой части родопсина до сих пор нет. Так, например, для родопсина быка в литературе

приводятся цифры от до лягушки от 26 600 до 35 600, кальмара от 40 000 до 70 000, что может быть связано не только с методическими особенностями определения молекулярных весов различными авторами, но также и субъединичным строением родопсина, различной представленностью мономерных и димерных форм.

Спектр поглощения родопсина характеризуется четырьмя максимумами: в -полосе (500 нм), -полосе (350 нм), у-полосе (278 нм) и -полосе (231 нм). Считается, что а- и -полосы в спектре обусловлены поглощением ретиналя, а и -полосы - поглощением опсина. Молярные экстинкции имеют следующие значения: при при 350 нм - 10 600 и при 278 нм - 71 300.

Для оценки чистоты препарата родопсина обычно используют спектроскопические критерии - отношение оптических плотностей для видимой (хромофорной) и ультрафиолетовой (белокхромофорной) области Для наиболее очищенных препаратов родопсина эти значения соответственно равны и 0,168. Родопсин флуоресцирует в видимой области спектра с максимумом свечения при в дигитониновом экстракте и при в составе наружных сегментов. Квантовый выход его флуоресценции около 0,005.

Белковая часть зрительного пигмента (опсин) быка, крысы и лягушки имеет близкий аминокислотный состав с равным содержанием неполярных (гидрофобных) и полярных (гидрофильных) аминокислотных остатков. К аспарагиновому остатку опсина присоединена одна олигосахаридная цепь, т. е. опсин представляет собой гликопротеид. Предполагается, что полисахаридная цепь на поверхности родопсина играет роль «фиксатора», ответственного за ориентацию белка в мембране диска. По данным ряда авторов, опсин не несет и С-концевых аминокислотных остатков, т. е. полипептидная цепь белка, по-видимому, циклизована. Аминокислотный состав опсина еще не определен. Изучение дисперсии оптического вращения препаратов опсина показало, что содержание -спиральных участков в опсине 50-60%.

В нейтральной среде молекула опсина несет отрицательный заряд и обладает изоэлектрической точкой при

Менее ясен вопрос о том, сколько молекул фосфолипидов связано с одной молекулой опсина. Согласно данным различных авторов, эта цифра сильно варьирует. По мнению Абрахамсона, в каждом липохромопротеиде с опсином прочно связано восемь молекул фосфолипидов (из них пять молекул фосфатидилэтаноламина). Кроме того, в комплекс входят 23 слабосвязанные молекулы фосфолипидов.

Рассмотрим теперь основной хромофор зрительного пигмента - 11-цис-ретиналь. На каждую молекулу белка в родопсине приходится лишь одна молекула пигмента. содержит в боковой цепи четыре сопряженные двойные связи, которые обусловливают цис-транс-изомерию молекулы пигмента. От всех известных стереоизомеров 11-цис-ретиналь отличается выраженной нестабильностью, что связано с уменьшением энергии резонанса, обусловленным нарушением компланарности боковой цепи.

Концевая альдегидная группа в боковой цепи обладает повышенной реакционной способностью и

реагирует с аминокислотами, их аминами и фосфолипидами, содержащими аминогруппы, например, фосфатидилэтанол-амином. При этом образуется альдиминная ковалентная связь - соединение типа Шиффова основания

Спектр поглощения обнаруживает максимум при Как уже упоминалось, тот же хромофор в составе зрительного пигмента имеет максимум поглощения при Такой большой батохромный сдвиг (около может быть обусловлен рядом причин: протонированием азота в альдиминной группе, взаимодействием ретиналя с -группами опсина, слабыми межмолекулярными взаимодействиями ретиналя с белком. Ирвинг считает, что основной причиной сильного батохромного сдвига в спектре поглощения ретиналя является высокая локальная поляризуемость среды вокруг хромофора. Такой вывод им был сделан на основании модельных опытов, в которых измерялись спектры поглощения протонированного производного ретиналя с аминосоединением в различных растворителях. Оказалось, что в растворителях с более высоким показателем преломления отмечался и более сильный батохромный сдвиг.

На решающую роль взаимодействий белка с ретиналем в определении положения длинноволнового максимума поглощения зрительного пигмента указывают также опыты Рэдинга и Уолда, в которых зарегистрировано обесцвечивание пигмента при протеолизе белкового носителя. С различиями во взаимодействиях ретиналя с микроокружением в пределах липопротеидного комплекса могут быть связаны наблюдающиеся довольно широкие вариации в положении максимумов спектров поглощения зрительных пигментов (от 430 до 575 нм) у различных видов животных.

Еще несколько лет назад сильные споры среди фотобиологов вызывал вопрос о природе партнера, с которым соединен ретиналь в зрительном пигменте. В настоящее время общепринята точка зрения о том, что ретиналь с помощью Шиффова основания связан с белком-опсином. При этом ковалентная связь замыкается между альдегидной группой ретиналя и -аминогруппой лизина белка.